Doctora en Ciencias Bioquímicas por la Universidad de Málaga, Magíster en Química Avanzada, Preparación y Caracterización de Materiales, Licenciada en Biología y Química por la Universidad de Caldas. Amplia experiencia en estudios moleculares, celulares y proteómicos de isoenzimas glutaminasa en cerebro y cáncer. Sus líneas de investigación están orientadas a las ciencias médicas, biotecnología y ciencias ómicas. Sus investigaciones más recientes se enmarcan en el análisis de la expresión de la sulfatasa IDS mediante técnicas neuroquímicas, el aislamiento e identificación de su proteoma, y la validación «in vivo» de interacciónes proteína-proteina mediante rastreo de doble híbrido en levaduras; proyectos desarrollados durante su estancia Postdoctoral en la Pontificia Universidad Javeriana. Actualmente, encabeza uno de los proyectos de investigación de la Universidad de Ciencias Aplicadas y Ambientales, titulado «Estudio de los mecanismos moleculares de la acción antiproliferativa del Gibbilimbol B; mediante aproximaciones proteómicas y bioinformáticas».
GRUPOS DE INVESTIGACIÓN: INVESTIGACIONES BIOMÉDICAS Y DE GENÉTICA HUMANA APLICADA GIBGA
LÍNEAS DE INVESTIGACIÓN: Salud Humana y Animal
LINEAS DE TRABAJO: Ciencias Médicas - Metabolismo del Nitrógeno - Biotecnología - Ciencias Ómicas - Errores Innatos del Metabolismo
PRODUCTOS DESTACADOS
Production and characterization of a human lysosomal recombinant iduronate‐2‐sulfatase produced in Pichia pastoris
Fecha de publicación: 06/04/2018
Hunter syndrome (Mucopolysaccharidosis II, MPS II) is an X‐linked lysosomal storage disease produced by the deficiency of the lysosomal enzyme iduronate‐2‐sulfatase (IDS). Currently, MPS II patients are mainly treated with enzyme replacement therapy (ERT) using recombinant enzymes produced in mammalian cells. As an alternative, several studies have shown the production of active and therapeutic forms of lysosomal proteins in microorganisms. In this paper, we report the production and characterization of a recombinant IDS produced in the yeast Pichia pastoris (prIDS). We evaluated the effect of culture conditions and gene sequence optimization on prIDS production. The results showed that the highest production of prIDS was obtained at oxygen‐limited conditions using a codon‐optimized IDS cDNA. The purified enzyme showed a final activity of 12.45 nmol mg−1 H−1 and an apparent molecular mass of about 90 kDa. The highest stability was achieved at pH 6.0, and prIDS also showed high stability in human serum. Noteworthy, the enzyme was taken up by culture cells in a dose‐dependent manner through mannose receptors, which allowed the delivery of the enzyme to the lysosome. In summary, these results show the potential of Pichia pastoris as a host to produce an IDS intended for a MPS II ERT.
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