Doctora en Ciencias Bioquímicas por la Universidad de Málaga, Magíster en Química Avanzada, Preparación y Caracterización de Materiales, Licenciada en Biología y Química por la Universidad de Caldas. Amplia experiencia en estudios moleculares, celulares y proteómicos de isoenzimas glutaminasa en cerebro y cáncer. Sus líneas de investigación están orientadas a las ciencias médicas, biotecnología y ciencias ómicas. Sus investigaciones más recientes se enmarcan en el análisis de la expresión de la sulfatasa IDS mediante técnicas neuroquímicas, el aislamiento e identificación de su proteoma, y la validación «in vivo» de interacciónes proteína-proteina mediante rastreo de doble híbrido en levaduras; proyectos desarrollados durante su estancia Postdoctoral en la Pontificia Universidad Javeriana. Actualmente, encabeza uno de los proyectos de investigación de la Universidad de Ciencias Aplicadas y Ambientales, titulado «Estudio de los mecanismos moleculares de la acción antiproliferativa del Gibbilimbol B; mediante aproximaciones proteómicas y bioinformáticas».
GRUPOS DE INVESTIGACIÓN: INVESTIGACIONES BIOMÉDICAS Y DE GENÉTICA HUMANA APLICADA GIBGA
LÍNEAS DE INVESTIGACIÓN: Salud Humana y Animal
LINEAS DE TRABAJO: Ciencias Médicas - Metabolismo del Nitrógeno - Biotecnología - Ciencias Ómicas - Errores Innatos del Metabolismo
PRODUCTOS DESTACADOS
Identification of the iduronate-2-sulfatase proteome in wild-type mouse brain
Fecha de publicación: 01/05/2019
Iduronate-2-sulfatase (IDS) is a lysosomal enzyme involved in the metabolism of the glycosaminoglycans heparan (HS) and dermatan (DS) sulfate. Mutations on IDS gene produce mucopolysaccharidosis II (MPS II), characterized by the lysosomal accumulation of HS and DS, leading to severe damage of the central nervous system (CNS) and other tissues. In this study, we used a neurochemistry and proteomic approaches to identify the brain distribution of IDS and its interacting proteins on wild-type mouse brain. IDS immunoreactivity showed a robust staining throughout the entire brain, suggesting an intracellular reactivity in nerve cells and astrocytes. By using affinity purification and mass spectrometry we identified 187 putative IDS partners-proteins, mainly hydrolases, cytoskeletal proteins, transporters, transferases, oxidoreductases, nucleic acid binding proteins, membrane traffic proteins, chaperons and enzyme modulators, among others. The interactions with some of these proteins were predicted by using bioinformatics tools and confirmed by co-immunoprecipitation analysis and Blue Native PAGE. In addition, we identified cytosolic IDS-complexes containing proteins from predicted highly connected nodes (hubs), with molecular functions including catalytic activity, redox balance, binding, transport, receptor activity and structural molecule activity. The proteins identified in this study would provide new insights about IDS physiological role into the CNS and its potential role in the brain-specific protein networks.
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